Catalyseur vs. Enzyme
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- M Lilou Philippe
Enzymes et catalyseurs Les deux affectent la vitesse d'une réaction. En fait, toutes les enzymes connues sont des catalyseurs, mais tous les catalyseurs ne sont pas des enzymes. Le différence entre les catalyseurs et les enzymes est que les enzymes sont en grande partie de nature organique et sont des bio-catalyseurs, tandis que les catalyseurs non enzymatiques peuvent être des composés inorganiques. Ni les catalyseurs ni les enzymes ne sont consommés dans les réactions qu'ils catalysent.
Pour la simplicité, catalyseur Dans cet article, se réfère aux catalyseurs non enzymatiques pour se différencier facilement des enzymes.
Tableau de comparaison
Différences - similitudes -Catalyseur | Enzyme | |
---|---|---|
Fonction | Les catalyseurs sont des substances qui augmentent ou diminuent le taux d'une réaction chimique mais restent inchangés. | Les enzymes sont des protéines qui augmentent le taux de réactions chimiques convertissant le substrat en produit. |
Masse moléculaire | Composés de poids moléculaire faible. | Protéines globulaires de poids moléculaire élevé. |
Les types | Il existe deux types de catalyseurs - les catalyseurs positifs et négatifs. | Il existe deux types d'enzymes - enzymes d'activation et enzymes inhibiteurs. |
Nature | Les catalyseurs sont de simples molécules inorganiques. | Les enzymes sont des protéines complexes. |
Termes alternatifs | Catalyseur inorganique. | Catalyseur organique ou catalyseur bio. |
Taux de réaction | Généralement plus lent | Plusieurs fois plus vite |
Spécificité | Ils ne sont pas spécifiques et finissent donc par produire des résidus avec des erreurs | Les enzymes sont très spécifiques produisant une grande quantité de bons résidus |
Conditions | Température élevée, pression | Conditions douces, pH physiologique et température |
Obligations C-C et C-H | absent | cadeau |
Exemple | oxyde de vanadium | amylase, lipase |
Énergie d'activation | Abaisser | Abaisser |
Une brève histoire des catalyseurs, des enzymes et de la catalyse
Catalyse Les réactions sont connues des humains depuis de nombreux siècles, mais ils n'ont pas pu expliquer les événements qu'ils voyaient tout autour d'eux, la fermentation du vin au vinaigre, le levain du pain, etc. C'est en 1812 que le chimiste russe Gottlieb Sigismund Constantin Kirchhof a étudié la dégradation de l'amidon en sucre ou du glucose dans l'eau bouillante en présence de quelques gouttes d'acide sulfurique concentré. L'acide sulfurique est resté inchangé après l'expérience et pourrait être récupéré. En 1835, le chimiste suédois Jöns Jakob Berzelius a proposé le nom 'catalyse' Du terme grec, «kata» signifiant vers le bas et «Lyein» signifiant desserrer.
Une fois les réactions de catalyse comprises, les scientifiques ont découvert de nombreuses réactions qui ont changé les taux en présence de catalyseurs. Louis Pasteur a découvert qu'il y avait un facteur qui avait catalysé ses expériences de fermentation du sucre et qui n'était active que dans les cellules vivantes. Ce facteur a ensuite été appelé «enzyme» par le physiologiste allemand Wilhelm Kühne en 1878. Enzyme vient du mot grec signifiant «dans le levain». En 1897, Eduard Buchner a nommé l'enzyme qui a fermenté le saccharose comme zymase. Ses expériences ont également prouvé que les enzymes pouvaient fonctionner en dehors d'une cellule vivante. Finalement, la structure et la fonction de diverses enzymes catalysant des fonctions importantes ont été découvertes.
Structure des catalyseurs et des enzymes
UN catalyseur est toute substance qui peut entraîner des modifications significatives de la vitesse d'une réaction chimique. Ainsi, cela pourrait être un élément pur comme le nickel ou le platine, un composé pur comme la silice, le dioxyde de manganèse, des ions dissous comme des ions cuivre ou même un mélange comme le fer-molybdène. Les catalyseurs les plus couramment utilisés sont les acides de proton dans la réaction d'hydrolyse. Les réactions redox sont catalysées par des métaux de transition et le platine est utilisé pour des réactions impliquant l'hydrogène. Certains catlaystes se produisent sous forme de précatalyseurs et se convertissent en catalyseurs au cours de la réaction. L'exemple typique est celui du catalyseur de Wilkinson - RHCL (PPH3)3 qui perd un ligand triphénylphosphine tout en catalysant la réaction.
Enzymes sont des protéines globulaires et peuvent être constituées de 62 acides aminés (4-oxalocrotonate) à une taille de 2 500 acides aminés (acide gras synthase). Il existe également des enzymes basées sur l'ARN appelées ribozymes. Les enzymes sont spécifiques au substrat et sont généralement plus grandes que leurs substrats respectifs. Seule une petite partie d'une enzyme participe à une réaction enzymatique. Le site actif est l'endroit où les substrats se lient à l'enzyme pour faciliter la réaction. D'autres facteurs tels que les facteurs de CO, les produits directs, etc. ont également des sites de liaison spécifiques sur l'enzyme. Les enzymes sont faites de longues chaînes d'acides aminés qui se replient les uns sur les autres, ce qui donne naissance à une structure globulaire. La séquence d'acides aminés donne aux enzymes leur spécificité de substrat. La chaleur et les produits chimiques peuvent dénaturer une enzyme.
Différences de mécanisme des réactions
Les deux catalyseurs et enzymes réduire l'énergie d'activation d'une réaction augmentant ainsi son taux.
UN catalyseur peut être positif (augmentation du taux de réaction) ou négatif (vitesse de réaction diminuée) dans la nature. Ils réagissent avec les réactifs dans une réaction chimique pour donner naissance à des intermédiaires qui finissent par libérer le produit et régénérer le catalyseur. Considérez une réaction où
C est un catalyseur
UN et B sont des réactifs et
P est le produit.
UN réaction chimique catalytique typique serait:
UN + C → CA
B + CA → abc
abc → PC
PC → P + C
Le catalyseur est régénéré dans la dernière étape, même si dans les étapes intermédiaires, il avait intégré aux réactifs.
Réactions enzymatiques se produit de plusieurs façons:
- Abaissement de l'énergie d'activation et donnant lieu à un état de transition stable généralement obtenu en déformant la forme du substrat.
- Abaissement de l'énergie de l'état de transition sans déformer le substrat.
- Formation temporaire du complexe du substrat enzymatique et fournissant ainsi une autre voie pour que la réaction continue.
- Réduction de l'entropie de réaction.
- Augmentation de la température.
Le mécanisme de l'action enzymatique suit le modèle d'ajustement induit comme suggéré par Daniel Koshland en 1958. Selon ce modèle, le substrat est moulé dans l'enzyme et il peut y avoir de légers changements de forme dans l'enzyme et le substrat car le substrat se lie au site actif de l'enzyme pour former le complexe de substrat enzymatique.
Exemples de réactions assistées par les catalyseurs et les enzymes
UN convertisseur catalytique Utilisé dans les voitures est un appareil qui élimine les gaz provoquant la pollution des systèmes d'échappement de la voiture. Le platine et le rhodium sont les catalyseurs utilisés ici qui décomposent les gaz dangereux en inoffensifs. Pour e.g. L'oxyde d'azote est converti en azote et en oxygène en présence d'une petite quantité de platine et de rhodium.
L'enzyme amylase SIDA dans la digestion de la conversion de l'amidon complexe en saccharose plus facilement digestible.
Applications industrielles
Catalyseurs sont utilisés dans le traitement d'énergie; Production de produits chimiques en vrac; produits chimiques raffinés, produits chimiques en bon état; Dans la production de margarine et dans l'environnement où ils jouent un rôle essentiel des radicaux libres du chlore dans la rupture de l'ozone.
Enzymes sont utilisés dans la transformation des aliments; Aliments pour bébés; brassage; jus de fruits; production laitière; industrie de l'amidon, du papier et du bio carburant; Maquillage, nettoyage de l'objectif de contact; caoutchouc et photographie et biologie moléculaire.